Information

Glykogen vs cellulosa-krökning av glykogenmolekyl?

Glykogen vs cellulosa-krökning av glykogenmolekyl?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Jag undrade om någon vet vad graden av krökning är eller bindningsvinkeln mellan $alpha$ glukosmolekylerna i glykogen är. Jag vet att glykogen/amylos/amylopektin har en generell krökt ryggrad (liksom grenar i glykogen och amylopektin). Detta är en konsekvens av 1,4-glykosidbindningen mellan $ alfa $ glukosmolekyler. Å andra sidan har cellulosa raka molceyler, vilket är en konsekvens av 1,4-glykosiodiska bindningen mellan $ beta $ -molekyler med alternerande orientering. Men jag kan inte hitta någonstans vilken grad av denna krökning är i glykogens ryggrad, eller bindningsvinkeln mellan molekyler i $ alpha $ 1,4-glykosidbindning?


Intressant fråga. Här handlar frågan faktiskt om hur bindningen faktiskt ser ut mot hur vi skildrar bandet. I detalj, se denna bild av maltos härifrån:

Var uppmärksam på glykosidbindningens geometri. Av hur det skildras skulle man kunna dra slutsatsen att det är rakt i geometri. Men hur det faktiskt ser ut är så här:

Nu är den uppenbara slutsatsen att den glykosidiska bindningen har en vinkel.

Nu, med introduktionen över, låt oss komma till huvudsaken. Efter att ha letat mycket fann jag värdet av denna vinkel. Det är 109 °, mycket närmare den allmänna tetraedriska vinkeln (109,5 °) för sp3 hybridiserad syreatom (avvikelse kan bero på steriskt hinder). Se den här artikeln:

300 alfaglukosenheter, bundna av $alpha$-1,4 glykosidbindningar, vilket gör en 109 graders vinkel mellan 2 C-O-bindningar som får polymeren att vrida sig till en helix. -OH -grupp av C2 skjuter ut i mitten och bildar H -bindningar med varandra, vilket stabiliserar formen.

Ja, glukosmolekylerna i amylos bildar intermolekylära vätebindningar som stabiliserar molekylen. Se den här artikeln och i diagrammet, lägg märke till att vätebindningen bildas mellan intilliggande glukosenheter (till vänster och höger om den glykosidiska syreatomen):

Även om $ alpha $-(1$ högerpilar $4) länkar kan rotera relativt fritt runt ($Phi$) phi och ($Psi$) psi -torsioner, vätebindning mellan O3'- och O2 -syreatomerna i sekventiella rester tenderar att uppmuntra en spiralformad konformation. Dessa spiralformade strukturer är relativt styva och kan uppvisa sammanhängande hydrofoba ytor.


Glykogen kontra glukos

Glukos och glykogen är båda kolhydrater, men glukos klassificeras som en monosackarid och socker. Som en enda enhet är det en mycket mindre molekyl. Enligt Virtual Chembook vid Elmhurst College klassificeras glykogen som ett komplext kolhydrat och stärkelse, och det består av flera glukosmolekyler.


Biokemi. 5:e upplagan.

Glykogen är en lättmobiliserad lagringsform av glukos. Det är en mycket stor, grenad polymer av glukosrester (Figur 21.1) som kan brytas ner för att ge glukosmolekyler när energi behövs. De flesta av glukosresterna i glykogen är kopplade av α-1,4-glykosidbindningar. Grenar med ungefär var tionde rest skapas av α-1,6-glykosidbindningar. Kom ihåg att α-glykosidbindningar bildar öppna spiralformade polymerer, medan β-kopplingar producerar nästan raka trådar som bildar strukturfibriller, som i cellulosa (avsnitt 11.2.3).

Figur 21.1

Glykogenstruktur. I denna struktur av två yttre grenar av en glykogenmolekyl visas resterna vid de icke -reducerande ändarna i rött och rester som startar en gren visas i grönt. Resten av glykogenmolekylen representeras av R.

Glykogen är inte lika reducerat som fettsyror och därför inte lika energirikt. Varför lagrar djur all energi som glykogen? Varför inte omvandla allt överskott av bränsle till fettsyror? Glykogen är en viktig bränslereserv av flera skäl. Den kontrollerade nedbrytningen av glykogen och frisättning av glukos ökar mängden glukos som är tillgänglig mellan måltiderna. Därför fungerar glykogen som en buffert för att upprätthålla blodsockernivåer. Glykogens roll för att upprätthålla blodsockernivåerna är särskilt viktig eftersom glukos är praktiskt taget det enda bränslet som används av hjärnan, förutom under långvarig svält. Dessutom mobiliseras glukosen från glykogen lätt och är därför en bra energikälla för plötslig, ansträngande aktivitet. Till skillnad från fettsyror kan det frigjorda glukoset ge energi i frånvaro av syre och kan därmed leverera energi för anaerob aktivitet.

De två största platserna för glykogenlagring är levern och skelettmuskeln. Koncentrationen av glykogen är högre i levern än i musklerna (10% kontra 2% i vikt), men mer glykogen lagras i skelettmuskeln totalt sett på grund av dess mycket större massa. Glykogen finns i cytosolen i form av granuler som sträcker sig i diameter från 10 till 40 nm (Figur 21.2). I levern regleras glykogensyntes och nedbrytning för att upprätthålla blodglukosnivåer efter behov för att möta organismens behov som helhet. Däremot regleras dessa processer i muskler för att möta muskelns energibehov.

Figur 21.2

Elektronmikrograf av en levercell. De täta partiklarna i cytoplasman är glykogengranuler. [Med tillstånd av Dr. George Palade.]

21.0.1. En översikt av glykogenmetabolism:

Glykogennedbrytning och syntes är relativt enkla biokemiska processer. Glykogennedbrytning består av tre steg: (1) frisättning av glukos 1-fosfat från glykogen, (2) ombyggnad av glykogensubstratet för att möjliggöra ytterligare nedbrytning, och (3) omvandling av glukos 1-fosfat till glukos 6-fosfat för ytterligare metabolism. Glukos 6-fosfatet som härrör från nedbrytningen av glykogen har tre öden (Figur 21.3): (1) Det är det initiala substratet för glykolys, (2) det kan bearbetas av pentosfosfatvägen för att ge NADPH och ribosderivat och ( 3) det kan omvandlas till fritt glukos för att släppas ut i blodomloppet. Denna omvandling sker huvudsakligen i levern och i mindre utsträckning i tarmarna och njurarna.

Figur 21.3

Öden för glukos 6-fosfat. Glukos 6-fosfat härrörande från glykogen kan (1) användas som bränsle för anaerob eller aerob metabolism, till exempel i muskler (2) omvandlas till fritt glukos i levern och sedan släpps ut i blodet (mer.)

Glykogensyntes kräver en aktiverad form av glukos, uridindifosfatglukos (UDP-glukos), som bildas genom reaktionen av UTP och glukos 1-fosfat. UDP-glukos tillsätts till den icke-reducerande änden av glykogenmolekyler. Liksom är fallet för glykogennedbrytning måste glykogenmolekylen byggas om för fortsatt syntes.

Regleringen av dessa processer är ganska komplex. Flera enzymer som deltar i glykogenmetabolismen svarar allosteriskt på metaboliter som signalerar cellens energibehov. Dessa allosteriska svar möjliggör justering av enzymaktivitet för att möta behoven hos cellen där enzymerna uttrycks. Glykogenmetabolismen regleras också av hormonstimulerade kaskader som leder till reversibel fosforylering av enzymer, vilket förändrar deras kinetiska egenskaper. Reglering av hormoner gör det möjligt för glykogenmetabolismen att anpassa sig till hela organismens behov. Genom båda dessa mekanismer är glykogennedbrytning integrerad med glykogensyntes. Vi kommer först att undersöka metabolismen, följt av enzymreglering och sedan den utarbetade integrationen av kontrollmekanismer.

Figur

Signalkaskader leder till mobilisering av glykogen för att producera glukos, en energikälla för löpare. [(Vänster) Mike Powell/Allsport.]

  • 21.1. Glykogenuppdelning kräver samspel mellan flera enzymer
  • 21.2. Fosforylas regleras genom allosteriska interaktioner och reversibel fosforylering
  • 21.3. Adrenalin och glukagon signalerar behovet av glykogennedbrytning
  • 21.4. Glykogen syntetiseras och nedbryts av olika vägar
  • 21.5. Glykogennedbrytning och syntes är ömsesidigt reglerad
  • Sammanfattning
  • Problem
  • Valda läsningar

Enligt överenskommelse med förlaget är den här boken tillgänglig via sökfunktionen, men kan inte bläddras.


Onormal metabolism av glykogenfosfat som orsak till Laforas sjukdom

Laforas sjukdom är en progressiv myoklonus epilepsi som debuterar i tonåren följt av neurodegeneration och död inom 10 år. En egenskap är den utbredda bildningen av dåligt förgrenade, olösliga glykogenliknande polymerer (polyglukosan), kända som Lafora-kroppar, som ackumuleras i neuroner, muskler, lever och andra vävnader. Ungefär hälften av fallen av Laforas sjukdom beror på mutationer i EPM2A-genen, som kodar för laforin, en medlem av familjen med dubbla specificitetsproteinfosfataser som kan frisätta den lilla mängd kovalent fosfat som normalt finns i glykogen. I studier av Epm2a(-/-) möss som saknar laforin, observerade vi en progressiv förändring i egenskaperna och strukturen hos glykogen som gick parallellt med bildandet av Lafora-kroppar. Efter tre månader förblev glykogenmetabolismen i huvudsak normal, även om fosforyleringen av glykogen har ökat fyra gånger och orsakar förändrade fysikaliska egenskaper hos polysackariden. Efter 9 månader har glykogenet överackumulerats tre gånger, har blivit något mer fosforylerat, men, mer anmärkningsvärt, är det nu dåligt grenat, är olösligt i vatten och har fått en onormal morfologi som är synlig med elektronmikroskopi. Dessa glykogenmolekyler har en tendens att aggregera och kan återvinnas i pelleten efter låghastighetscentrifugering av vävnadsextrakt. Aggregeringen kräver fosforylering av glykogen. Det aggregerade glykogenet sekvenserar glykogensyntas men inte andra glykogenmetaboliserande enzymer. Vi föreslår att laforin fungerar för att undertrycka överdriven glykogenfosforylering och är en viktig komponent i metabolismen av normalt strukturerat glykogen.


Metabolisk plasticitet: exemplet med glykogen

En huvudlinje för forskning i vårt laboratorium har varit att utforska vissa signalsubstansers roll för de metaboliska glukosflödena, med särskild hänvisning till regleringen av glykogenmetabolismen i astrocyter. Denna forskning utgjorde vårt initiala intresse för långsiktig metabolisk reglering, eller med andra ord, metabolisk plasticitet. Således har vi identifierat ett antal neuroaktiva molekyler, i synnerhet adenosin, noradrenalin och vissa cytokiner, som reglerar uttrycket av nyckelgener som är involverade i glykogenmetabolismen (Fig. 2), i synnerhet protein som är inriktat på glykogen (PTG) (Allaman et al. , 2000 Allaman et al., 2004 Cardinaux et al., 2000). Exponering för de ovannämnda transmittorerna resulterar sålunda i den cykliska-AMP-beroende induktionen av uttryck av transkriptionsfaktorn C/EBP, av glykogensyntas och av PTG. På jakt efter en in vivofysiologiska tillstånd där en viss grad av metabolisk plasticitet kunde identifieras, undersökte vi graden av uttryck för nyckelenzymet i glykogenmetabolism, PTG. Vi har identifierat en dygnsrytm för uttrycket av PTG-mRNA och en reversibel induktion av dess uttryck efter sömnbrist (Petit et al., 2002).

Hjärnans energimetabolism under sömnvaken cykel

En föreslagen funktion för sömn är hjärnenergiåterställning. Många studier med mätningar av glukosupptag hos mus, råtta och katt med [14 C] 2-deoxyglucose-tekniken har rapporterat att energimetabolismen uppvisar en minskning under långsam vågsömn (SWS) och en ökning under paradoxal sömn (PS), beroende på på hjärnområdena (för en översyn, se Franzini, 1992). Det har också rapporterats att syntesen av glykogen ökar under SWS med en ökning på 50–70 % jämfört med föregående vakna period (Karnovsky et al., 1983). Sammantaget tyder dessa data på att SWS kan vara en period av energibesparing medan PS har en relativt hög energikostnad. På senare tid tyder undersökningar av hjärngeners uttryck under sömn och vakenhet hos råtta på att olika gener som kodar proteiner som är involverade i energimetabolismen moduleras av sömnbrist (Tononi och Cirelli, 2001). I synnerhet gener som kodar för subenhet 1 i cytokromet c oxidas och subenhet 2 av NADH -dehydrogenaset, som spelar en nyckelroll i oxidativ metabolism, induceras av en kort period av totalt sömnbrist (TSD) under 3 timmar. Efter 8 timmars sömnbrist induceras också andra gener relaterade till energimetabolism, såsom glukostransportör typ 1. Dessa data tyder på att en plasticitet i uttrycksmönstret hos energimetabolismgener kan avslöjas genom manipulationer som påverkar cykeln sömn-vakning.

Glykogenmetabolism och homeostatisk reglering av sömn

Den homeostatiska reglering av sömn passar hjärnans energirestaureringshypotes, som föreslogs i den senaste formuleringen (Benington och Heller, 1995). Enligt denna hypotes kan adenosin, en signalsubstans med hämmande egenskaper, vara en länk mellan sömnreglering och energiomsättning. Adenosinkoncentrationer, som delvis härrör från ATP-nedbrytningen, stiger under den spontana eller tvångsvakna perioden och minskar efter efterföljande sömnperiod (Huston et al., 1996 Porkka-Heiskanen et al., 1997). Den andra aspekten av hypotesen är att sömn, och i synnerhet SWS, kan tjäna till att fylla på glykogenlager som utarmats under den vakna perioden. De senaste experimentella resultaten har misslyckats med att verifiera eller förfalska denna hypotes, eftersom både (små) minskningar och ökningar i hjärnans glykogennivåer har observerats efter sömnbrist (Franken et al., 2003 Gip et al., 2002 Kong et al., 2002) .

Med tanke på dessa in vivo och in vitro resultat och med hänsyn till vårt laboratoriets mångåriga intresse för reglering av glykogenmetabolism har vi undersökt möjligheten att reglering av uttrycket av gener som kodar för enzymer som är involverade i glykogenmetabolismen kan ske under sömn-vakna cykeln (fig. 3). För att testa denna hypotes mätte vi variationerna av mRNA-nivåer som kodar för tre sådana enzymer, nämligen proteininriktning mot glykogen (PTG), glykogensyntas (GS) och glykogenfosforylas (Gphos), under hela sömn-vakencykeln och vid slutet av 6 timmars sömnbrist (SD). Dessutom, för att bestämma den funktionella effekten av regleringen av dessa mRNA på glykogensyntes, analyserade vi aktiviteten av GS i cortex hos möss efter 6 timmar SD såväl som 3 timmar senare när djuren hade återhämtat sig sömn. Resultaten av denna studie indikerar att långvarig vakning inducerar en dubbelt ökning av PTG -mRNA. Dessutom antyder en parallell ökning av GS-aktivitet en funktionell roll för ökningen av PTG. Faktum är att induktionen av PTG under uppvaknandet kan ställa in kortikal glykogenmetabolism i ett "glykogensyntesläge" och möjligen ställa in lämpliga metaboliska förhållanden för sömninduktion (Petit et al., 2002).


Varför är glykogen lämpligt för energilagring i celler?

Glykogen är lagringsformen av glukos som finns i lever- och muskelceller. Det bildas under glykogenes när överskott av blodsocker tas upp i lever- och muskelceller via insulinfrisättning. När blodsockernivån sjunker, omvandlas detta glykogen till glukos och släpps tillbaka till blodet, i en process som kallas glykogenolys. Detta är en del av normal homeostas av blodsocker och följer en negativ återkopplingsmekanism. Glukos påverkar vattenpotentialen och kan användas i andra reaktioner så lagringsformen av glukos får inte reagera med något annat i cellen och måste vara lätt att bryta ner när glukos behövs. Detta förklarar svaret på frågan, som visas nedan: Glykogen är olösligt och oreaktivt. Detta innebär att den inte kan diffundera ut ur cellen och inte påverkar vattenpotentialen. Den är kompakt så att du kan få in mycket glukos på ett litet utrymme. Det är också lätt att omvandla till glukos


Orozco, L. D. et al. Avveckla inflammatoriska svar med systemgenetik och gen-miljöinteraktioner i makrofager. Cell 151, 658–670 (2012).

Chousterman, B. G., Swirski, F. K. & amp Weber, G. F. Cytokin storm och sepsis sjukdom patogenes. Semin. Immunopatol. 39, 517–528 (2017).

Lord, J. M. et al. Det systemiska immunsvaret mot trauma: en översikt över patofysiologi och behandling. Lansett 384, 1455–1465 (2014).

Wolf, D. et al. En ligandspecifik blockad av integrinet Mac-1 riktar sig selektivt mot patologisk inflammation samtidigt som det upprätthåller skyddande värdförsvar. Nat. Commun. 9, 525 (2018).

Huang, X. et al. PD-1-uttryck av makrofager spelar en patologisk roll för att förändra mikrobiell clearance och det medfödda inflammatoriska svaret på sepsis. Proc. Natl Acad. Sci. USA 106, 6303–6308 (2009).

Blagih, J. & amp; Jones, R. G. Polariserande makrofager genom omprogrammering av glukosmetabolism. Cell Metab. 15, 793–795 (2012).

O'Neill, L. A., Kishton, R. J. & Rathmell, J. En guide till immunometabolism för immunologer. Nat. Rev. Immunol. 16, 553–565 (2016).

Wang, A., Luan, H. H. & Medzhitov, R. Ett evolutionärt perspektiv på immunometabolism. Vetenskap 363, eaar3932 (2019).

Xie, M. et al. PKM2-beroende glykolys främjar NLRP3 och AIM2 inflammasomaktivering. Nat. Commun. 7, 13280 (2016).

Palsson-McDermott, E. M. et al. Pyruvatkinas M2 reglerar Hif-1alfa-aktivitet och IL-1beta-induktion och är en kritisk bestämningsfaktor för Warburg-effekten i LPS-aktiverade makrofager. Cell Metab. 21, 65–80 (2015).

Mills, E.L. et al. Succinatdehydrogenas stöder metabolisk återanvändning av mitokondrier för att driva inflammatoriska makrofager. Cell 167, 457–470 (2016).

Tannahill, G.M. et al. Succinat är en inflammatorisk signal som inducerar IL-1beta genom HIF-1alpha. Natur 496, 238–242 (2013).

Haschemi, A. et al. Sedoheptuloskinas CARKL styr makrofagpolarisering genom kontroll av glukosmetabolism. Cell Metab. 15, 813–826 (2012).

Thwe, P. M. et al. Cell-inneboende glykogenmetabolism stöder tidig glykolytisk omprogrammering som krävs för dendritiska cellimmunsvar. Cell Metab. 26, 558–567 (2017).

Park, S. H., Park-Min, K. H., Chen, J., Hu, X. & amp Ivashkiv, L. B. Tumörnekrosfaktor inducerar GSK3-kinasmedierad korstolerans mot endotoxin i makrofager. Nat. Immunol. 12, 607–615 (2011).

Ceperuelo-Mallafre, V. et al. Fettvävnadsglykogenackumulering är associerad med fetma-länkad inflammation hos människor. Mol. Metab. 5, 5–18 (2016).

Ma, R. et al. Ett Pck1-riktat glykogenmetaboliskt program reglerar bildandet och underhållet av minnes CD8(+) T-celler. Nat. Cell Biol. 20, 21–27 (2018).

Meister, J. et al. Den G-proteinkopplade receptorn P2Y14 påverkar insulinfrisättning och glatt muskelfunktion hos möss. J. Biol. Chem. 289, 23353–23366 (2014).

Sesma, J.I. et al. UDP-glukos främjar neutrofilrekrytering i lungan. Purinergisk signal 12, 627–635 (2016).

Jokela, T. A. et al. Extracellulär UDP-glukos aktiverar P2Y14-receptorn och inducerar signaltransducer och aktivator för transkription 3 (STAT3) Tyr705-fosforylering och bindning till hyaluronansyntas 2 (HAS2) -promotor, vilket stimulerar hyaluronansyntes av keratinocyter. J. Biol. Chem. 289, 18569–18581 (2014).

Long, C. P. & amp; Antoniewicz, M. R. Högupplöst (13) C metaboliskt flödesanalys. Nat. Protokoll. 14, 2856–2877 (2019).

Agius, L., Centelles, J. & amp; Cascante, M. Flera glukos-6-fosfatpooler eller kanalisering av flussmedel i olika vägar? Biochem. Soc. Trans. 30, 38–43 (2002).

Gomis, R. R. et al. Glukos 6-fosfat som produceras genom glukoneogenes och av glukokinas är lika effektivt för att aktivera hepatiskt glykogensyntas. J. Biol. Chem. 278, 9740–9746 (2003).

Roach, P. J., Depaoli-Roach, A. A., Hurley, T. D. & Tagliabracci, V. S. Glykogen och dess metabolism: några nya utvecklingar och gamla teman. Biochem. J. 441, 763–787 (2012).

Curtis, M. et al. Fibroblaster mobiliserar tumörcellsglykogen för att främja proliferation och metastasering. Cell Metab. 29, 141–155 (2019).

Puleston, D. J., Villa, M. & amp; Pearce, E. L. Hjälpaktivitet: bortom kärnmetabolism i immunceller. Cell Metab. 26, 131–141 (2017).

Cracan, V., Titov, D. V., Shen, H., Grabarek, Z. & amp Mootha, V. K. Ett genetiskt kodat verktyg för manipulation av NADP (+)/NADPH i levande celler. Nat. Chem. Biol. 13, 1088–1095 (2017).

Xiao, W., Wang, R. S., Handy, D. E. & amp; Loscalzo, J. NAD (H) och NADP (H) Redox -par och cellulär energimetabolism. Antioxid. Redox -signal 28, 251–272 (2018).

Blacker, T. S. & amp Duchen, M. R. Undersöker mitokondriellt redoxtillstånd med hjälp av NADH och NADPH autofluorescens. Fri radikal. Biol. Med. 100, 53–65 (2016).

Lazarowski, E. R. & amp; Harden, T. K. UDP-sockerarter som extracellulära signalmolekyler: cellulära och fysiologiska konsekvenser av P2Y14-receptoraktivering. Mol. Pharmacol. 88, 151–160 (2015).

Sesma, J.I. et al. Endoplasmatiska retikulum/golgi-nukleotidsockertransportörer bidrar till cellulär frisättning av UDP-sockersignalmolekyler. J. Biol. Chem. 284, 12572–12583 (2009).

Abbracchio, M. P. et al. Karakterisering av UDP-glukosreceptorn (omnämnd här igen P2Y14-receptorn) tillför mångfald till P2Y-receptorfamiljen. Trends Pharmacol. Sci. 24, 52–55 (2003).

Toshchakov, V. et al. TLR4, men inte TLR2, förmedlar IFN-beta-inducerat STAT1alpha/beta-beroende genuttryck i makrofager. Nat. Immunol. 3, 392–398 (2002).

Murray, P.J. et al. Makrofageraktivering och polarisering: nomenklatur och experimentella riktlinjer. Immunitet 41, 14–20 (2014).

Kolla, V., Weihua, X. & Kalvakolanu, D. V. Modulering av interferonverkan av retinoider. Induktion av murint STAT1-genuttryck av retinsyra. J. Biol. Chem. 272, 9742–9748 (1997).

Bai, L. & amp Merchant, J. L. Transkriptionsfaktor ZBP-89 krävs för STAT1-konstitutivt uttryck. Nukleinsyror Res. 31, 7264–7270 (2003).

Shang, Y., Baumrucker, C. R. & amp Green, M. H. Induktion och aktivering av STAT1 av all-trans-retinsyra förmedlas av RAR-beta-signalvägar i bröstcancerceller. Onkogen 18, 6725–6732 (1999).

Wong, L. H. et al. Isolering och karakterisering av ett humant STAT1 -genreglerande element. Inducibilitet med interferon (IFN) typ I och II och rollen för IFN-regleringsfaktor-1. J. Biol, Chem. 277, 19408–19417 (2002).

Wang, L. et al. 'Tuning' av typ I interferoninducerad Jak-STAT1-signalering av kalciumberoende kinaser i makrofager. Nat. Immunol. 9, 186–193 (2008).

Martinez, F. O. & Gordon, S. M1- och M2-paradigmet för makrofagaktivering: tid för omvärdering. F1000 Prime Rep. 6, 13 (2014).

Pelzel, C., Begitt, A., Wenta, N. & Vinkemeier, U. Bevis mot en roll för beta-arrestin1 i STAT1-defosforylering och hämning av interferon-gamma-signalering. Mol. Cell 50, 149–156 (2013).

Chen, Z. et al. Negativ reglering av interferon-gamma/STAT1-signalering genom celladhesion och celldensitetsberoende STAT1-defosforylering. Cellsignal 23, 1404–1412 (2011).

Ten, H. J. et al. Identifiering av ett nukleärt Stat1 -protein tyrosinfosfatas. Mol. Cell Biol. 22, 5662–5668 (2002).

Shields, B. J., Court, N. W., Hauser, C., Bukczynska, P. E. & Tiganis, T. Cellcykelberoende reglering av SFK, JAK1 och STAT3-signalering av proteinet tyrosinfosfatas TCPTP. Cellcykel 7, 3405–3416 (2008).

Rao, K. M. MAP kinasaktivering i makrofager. J. Leukoc. Biol. 69, 3–10 (2001).

DeFranco, A. L., Hambleton, J., McMahon, M. & Weinstein, S. L. Undersökning av MAP-kinasens roll i makrofagernas svar på lipopolysackarid. Prog. Clin. Biol. Res. 392, 407–420 (1995).

Carter, R.L. et al. Kvantifiering av Gi-medierad inhibering av adenylylcyklasaktivitet avslöjar att UDP är en potent agonist för den humana P2Y14-receptorn. Mol. Pharmacol. 76, 1341–1348 (2009).

Gao, Z.G., Ding, Y. &. Jacobson, K.A. UDP-glukos som verkar vid P2Y14-receptorer är en mediator för mastcellsdegranulering. Biochem. Pharmacol. 79, 873–879 (2010).

Scrivens, M. & Dickenson, J. M. Funktionellt uttryck av P2Y14-receptorn i humana neutrofiler. Eur. J. Pharmacol. 543, 166–173 (2006).

Dejager, L., Pinheiro, I., Dejonckheere, E. & amp Libert, C. Cecal ligation and puncture: the gold standard model for polymicrobial sepsis? Trender Microbiol. 19, 198–208 (2011).

Piliponsky, A. M. et al. Neurotensin ökar dödligheten och mastceller minskar neurotensinnivåerna i en musmodell av sepsis. Nat. Med. 14, 392–398 (2008).

Singleton, K. D. & amp; Wischmeyer, P. E. Avståndet mellan cecum ligerad påverkar dödlighet, tumörnekrosfaktor-alfa och interleukin-6 uttryck efter cecal ligering och punktering i råtta. Eur. Kirurgi. Res. 35, 486–491 (2003).

Niu, Z. et al. Caspase-1 klyver PPARgamma för att förstärka TAMs pro-tumörverkan. Nat. Commun. 8, 766 (2017).

Bosmann, M. & Ward, P.A. Det inflammatoriska svaret vid sepsis. Trender Immunol. 34, 129–136 (2013).

Nagy, C. & amp; Haschemi, A. Tid och efterfrågan är två kritiska dimensioner av immunometabolism: processen för makrofagaktivering och pentosfosfatvägen. Främre. Immunol. 6, 164 (2015).

Myrtek, D. & amp Idzko, M. Kemotaktisk aktivitet av extracellulära nukleotider på humana immunceller. Purinergisk signal 3, 5–11 (2007).

Lattin, J. E. et al. Expressionsanalys av G-proteinkopplade receptorer i musmakrofager. Immunome Res. 4, 5 (2008).

Scrivens, M. & amp; Dickenson, J. M. Funktionellt uttryck av P2Y14-receptorn i murina T-lymfocyter. Br. J. Pharm. 146, 435–444 (2005).

Balmer, J. E. & amp; Blomhoff, R. Genuttrycksreglering med retinsyra. J. Lipid Res. 43, 1773–1808 (2002).

Cosgaya, J. M. & amp; Aranda, A. Nervtillväxtfaktor aktiverar RARbeta2-promotorn med en Ras-beroende mekanism. J. Neurochem. 76, 661–671 (2001).

Kaukonen, K. M., Bailey, M., Pilcher, D., Cooper, D. J. & amp Bellomo, R. Systemiska inflammatoriska responssyndromskriterier för att definiera svår sepsis. N. Engl. J. Med. 372, 1629–1638 (2015).

Fernando, S. M., Rochwerg, B. & amp; Seely, A. Kliniska konsekvenser av den tredje internationella konsensusdefinitionen för sepsis och septisk chock (Sepsis-3). CMAJ 190, E1058 – E1059 (2018).

Cecconi, M., Evans, L., Levy, M. & Rhodes, A. Sepsis och septisk chock. Lansett 392, 75–87 (2018).

Fan, S. L., Miller, N. S., Lee, J. & Remick, D. G. Diagnostisera sepsis - Laboratoriemedicinens roll. Clin. Chim Acta 460, 203–210 (2016).

Singer, M. et al. Den tredje internationella konsensusdefinitionen för sepsis och septisk chock (Sepsis-3). JAMA 315, 801–810 (2016).


Föreslå hur glykogen fungerar som energikälla?

Jag är lite förvirrad över vad svaret är. Till en början trodde det att det var förgrenat men sedan faller det under dess struktur.

Inte vad du letar efter? Prova&hellip

(Ursprungligt inlägg av Nettled)
^^ som rubriken nämner

Jag är lite förvirrad över vad svaret är. Till en början trodde det att det var förgrenat men sedan faller det under dess struktur.

Strukturen är nyckeln till dess funktion (Inom biologi är struktur och funktion ofta nära besläktade).
Glykogen är en energikälla eftersom det är den lagrade formen av glukos, som används i cellulär andning för att producera ATP, som används som energikälla.
Att vara grenad är nyckeln eftersom en grenad struktur har många kedjor
https://rlv.zcache.com/glycogen_stru. _8byvr_324.jpg

Enzymet som hydrolyserar glykogen utgår alltid från en ändkedja, och du laddar med dessa som du kan se från länken jämfört med en rakkedjig molekyl, som skulle ha få. Detta innebär att glykogen snabbt kan brytas ned av enzymer till glukos, eftersom du skulle ha enzymer i varje ändkedja som bryter ner den.
Detta är snabbare än ett enzym som skär av en lång kedja.
Förresten, du kanske undrar, varför lagras glukos i form av glykogen?
Tja, glukos är lösligt i vatten och därmed blodplasma (som mestadels är vatten), vilket inte är bra eftersom glukos skulle lösas upp i kroppsvätskor och utsöndras snabbt. Så det lagras i djur i form av glykogen, som är olösligt i vatten .
Hoppas det här hjälper .


Disackarider

Två monosackaridmolekyler kan binda kemiskt för att bilda en disackarid. Namnet på den kovalenta bindningen mellan de två monosackariderna är a glykosidbindning. Glykosidbindningar bildas mellan hydroxylgrupper av de två sackarid molekyler, ett exempel på uttorkningssyntes beskrivs i föregående avsnitt av detta kapitel:

Vanliga disackarider är spannmålssockret maltos, gjord av två glukosmolekyler mjölksockret laktos, gjord av en galaktos och a glukos molekyl och bordsockret sackaros, gjord av en glukos och en fruktosmolekyl (Figur 3).

Figur 3. Vanliga disackarider inkluderar maltos, laktos och sackaros.


DMCA -klagomål

Om du anser att innehåll som är tillgängligt med hjälp av webbplatsen (enligt definitionen i våra användarvillkor) kränker en eller flera av dina upphovsrättigheter, vänligen meddela oss detta genom att lämna ett skriftligt meddelande ("Inträdesmeddelande") som innehåller informationen som beskrivs nedan till de angivna agent listad nedan. Om Varsity Tutors vidtar åtgärder som svar på ett meddelande om intrång, kommer det att göra ett försök i god tro att kontakta den part som gjorde sådant innehåll tillgängligt med hjälp av den senaste e-postadressen, om någon, tillhandahållen av denna part till Varsity Tutors.

Ditt meddelande om intrång kan vidarebefordras till den part som gjorde innehållet tillgängligt eller till tredje part som ChillingEffects.org.

Observera att du kommer att vara skadeståndsskyldig (inklusive kostnader och advokatkostnader) om du väsentligt ger en felaktig uppfattning om att en produkt eller aktivitet bryter mot din upphovsrätt. Om du därför inte är säker på att innehåll som finns på eller länkas till av webbplatsen gör intrång i din upphovsrätt, bör du överväga att först kontakta en advokat.

Följ dessa steg för att skicka ett meddelande:

Du måste inkludera följande:

En fysisk eller elektronisk signatur från upphovsrättsinnehavaren eller en person som är behörig att agera för deras räkning. En identifiering av upphovsrätten som påstås ha kränkts En beskrivning av arten och den exakta platsen för innehållet som du hävdar gör intrång i din upphovsrätt, i tillräckligt detaljer för att göra det möjligt för Varsity Tutors att hitta och positivt identifiera det innehållet, till exempel kräver vi en länk till den specifika frågan (inte bara namnet på frågan) som innehåller innehållet och en beskrivning av vilken specifik del av frågan - en bild, en länk, texten, etc – ditt klagomål hänvisar till ditt namn, adress, telefonnummer och e-postadress och ett uttalande från dig: (a) att du i god tro tror att användningen av innehållet som du hävdar gör intrång i din upphovsrätt är inte godkänt enligt lag, eller av upphovsrättsinnehavaren eller en sådan ägares agent (b) att all information som finns i ditt meddelande om intrång är korrekt, och (c) under påföljd av mened, att du är antingen upphovsrättsinnehavaren eller en person som är auktoriserad att agera för deras räkning.

Skicka ditt klagomål till vår utsedda ombud på:

Charles Cohn Varsity Tutors LLC
101 S. Hanley Rd, Suite 300
St. Louis, MO 63105


Titta på videon: Koji otrov živi u vašem mozgu tri godine? @ Dragana Cvejić (Februari 2023).